肉毒毒素的结构及作用机制

肉毒毒素是由革兰氏阳性厌氧杆菌在繁殖过程中产生的一种外毒素,根据其毒性和抗原性不同,分为7 种免疫血清亚型(A～G) 。它是一种嗜神经毒素,1μg 即可致死。各型BTX有着相似的分子量和相似的亚单位结构。其中A 型肉毒毒素(BTX2A) 毒力强,结构稳定,易于生产、提纯和精制,因而最早被用于实验研究和临床。肉毒毒素是由具有神经毒性的神经毒素与可保持毒素结构和稳定性的血凝素活性蛋白组成的,分子量约115 ×105 。肉毒毒素为单一多肽链,由蛋白水解酶将其切割为双链而显示其毒性。其中重链的分子量110 ×105 ,轻链的分子量为5 ×104 。两条肽链通过二硫键相连。肉毒毒素选择性作用于外周胆碱能神经末梢,抑制神经递质乙酰胆碱的释放,此过程分为三个阶段: ①结合阶段:毒素的重链具有胆碱能特异性,快速可逆地结合于神经末梢细胞外表面特异性受体; ②定位阶段:毒素本身或毒素的一部分通过胞饮作用进入细胞膜; ③麻痹阶段:毒素的轻链为锌肽链内切梅, 它可水解锌2依赖突触相关蛋白(SNAP225) ,这些跨膜蛋白裂解后,抑制了钙离子介导的突触前膜乙酰胆碱的释放,阻断神经介质的传递,肌肉发生失神经支配现象,因而肌张力降低,肌痉挛缓解。这种肌肉松弛作用一般维持数月。随着轴突末端的芽生作用和突触前膜蛋白的逆转而恢复神经肌肉接头的递质传递作用,又可出现肌肉痉挛症状。

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